Научници су први пут непосредно доказали да се штетни протеини повезани с људском деменцијом могу ширити мозгом слично прионским болестима. У склопу истраживања погрешно смотани протеини из централаног нервног система преминулих пацијената подстакли су код мишева стварање идентичних патолошких склопова, што отвара нове путеве за разумевање и лечење неуродегенеративних болести, пише Science Alert. Приони су, иначе, погрешно умотани протеини који могу наерати здраве протеине да промене облик. То покреће ланчану реакцију која доводи до прогресивног и смртоносног оштећења мозга. Истраживачи већ дуго уочавају сличности између прионских болести и стања попут Алцхајмерове и Паркинсонове болести код којих се, такође, нагомилају погрешно смотани протеини.
Један од тих протеина зове тау, а у здравим неуронима има важну структурну улогу. Kод више од 20 неуродегенеративних болести, познатих као тауопатије, он се абнормално нагомила. Разноврсни облици болести, попут Алцхајмерове или кортикобазалне дегенерације (CBD), повезани су с различитим структурама тих нагомилавања. Све је више доказа упућивало на то да, попут приона, погрешно замотани тау може служити као калуп и ширити своју специфичну патологију кроз мозак. Али, до сада за то није постојао директан доказ. Истраживачи, које су предводили структурни биолог Сјорс Серес и неуронаучник Мајкл Годерт из Лабораторије за молекуларну биологију МRC у Великој Британији, урадили су експеримент да тестирају ту претпоставку.
Издвојили су тау протеин из можданог ткива давалаца који су преминули од Алцхајмерове болести и кортикобазалне дегенрације. Протеине су затим убризгали у мозак здравих, генетски неимењених мишева. Људски тау протеин нестао је из мозга глодара за непуну седмицу. Међутим, следећих месеци властити тау протеини мишева почели су погрешно да се савијају и гомилају. Процес се разликовао зависно од тога који су узорак примили. Kод мишева којима је убризган тау из мозга пацијената са Алцхајмеровом болешћу нагомлали су се искључиво у неуронима. Kод оних коју примили тау повезан с другим поремећајем, појавиле су се и у неуронима и у потпорним глија ћелијама, што одговара обрасцима болести код људи.
Kористећи криоелектронску микроскопију, научници су анализирали састав новонасталих гомила. Открили су да су мишји тау протеини попримили идентични тродимензионални облик какав су имали људски протеини који су покренули процес. Иако је изворни људски тау одавно нестао, његов отисак прецизно је пресликан на протеине миша. Истраживање потврђује да се различити сојеви тау протеина понашају као калупи који одређују специфичан облик болести. Занимљиво је да мишеви, упркос развоју патолошких структура у мозгу, нису показивали видљиве симптоме болести.
Научници претпостављају да је то могуће зато што животиње нису живеле довољно дуго да се симптоми развију или да су ширење протеина и настанак оштећења одвојене фазе болести. Уједно истичу да резултати не значе да су болести попут Алцхајмерове заразне на начин на који су то прионске болести. За тауопатије, иначе, није познато да се природно преносе међу људима. Разумевање молекуларних механизама који стоје иза ширења тау протеина могло би довести до нових метода за дијагностику и лечење ових тешких стања. Студија је објављена у часопису Naturе.
(АI илустрација)
(Индекс)
